- Introducción a las proteínas.
- Fórmula general y estereoquímica de los aminoácidos.
- Estructura y clasificación de los 20 aminoácidos codificados genéticamente.
- Escala de hidrofobia.
- Ionización de los aminoácidos: curvas de titulación.
- Concepto de péptido y nomenclatura.
- Péptidos naturales de origen proteico y no proteico
Para saber más:
Nobel Prize in Chemistry 1955 to Vincent du Vigneaud
For his work on biochemically important sulphur compounds, especially for the first synthesis of a polypeptide hormone
- Introducción a las proteínas. Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos y desempeñan en los seres vivos la mayor parte de las funciones: enzimáticas, de transporte, nutrientes y de reserva, contráctiles o motiles, estructurales, de defensa, reguladoras, etc.
- Fórmula general y estereoquímica de los aminoácidos. Los aminoácidos de las proteínas son alfa aminoácidos: tanto el grupo ácido (carboxílico) como el grupo amino están unidos al mismo carbono (carbono alfa). Como los cuatro sustituyentes del carbono alfa son distintos, los alfa aminoácidos presentan isomería (pueden ser D o L). Se denominan D o L por analogía con el D,L gliceraldehido Las proteínas se sintetizan con aminoácidos L. Los L aminoácidos son todos S excepto la cisteína que es R (la denominación R/S apenas se utiliza para aminoácidos).
- Estructura y clasificación de los 20 aminoácidos codificados genéticamente. El código genético codifica 20 aminoácidos diferentes con los que se sintetizan las proteínas en los ribosomas. Los aminoácidos se clasifican en grupos según las propiedades de sus cadenas laterales. Se suelen agrupar en apolares (distinguiendo entre alifáticos (glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina) y aromáticos (fenilalanina, tirosina, triptófano), polares neutros (serina, treonina, cisteína, asparragina, glutamina) y cargados (ácidos (aspártico, glutámico) y básicos (lisina, arginina, histidina)). Todas las clasificaciones son arbitrarias (ejemplo 1; ejemplo 2 ; ejemplo 3) y lo importante es conocer y comprender las propiedades de los aminoácidos. Los aminoácidos aromáticos son los responsables de la absorbancia a 280 nm típica de las proteínas. Las cisteínas se pueden oxidar formando puentes disulfuros que entrecruzan distintas partes de una proteína.
- Escala de hidrofobia. La hidrofobia de los aminoácidos se puede cuantificar mediante experimentos de reparto en fase acuosa y fase orgánica y expresarse en términos de energía. La tendencia de los aminoácidos a aparecer en el interior de las proteínas o en el exterior se puede cuantificar a partir de las estructuras conocidas y expresarse también en términos de energía. ¿Qué significa la correlación observada entre estas dos escalas?
- Ionización de los aminoácidos: curvas de titulación. Todos los aminoácidos poseen un grupo ácido y un grupo básico ionizables (que desaparecerán cuando polimericen para formar proteínas). Además, algunos aminoácidos tienen una cadena lateral ionizable.
- Concepto de péptido y nomenclatura. Los péptidos son el resultado de la unión covalente de aminoácidos mediante un enlace amida (denominado enlace peptídico). Se nombran enumerando los aminoácidos constituyentes, comenzando por el extremo amino (aquel donde se encuentra el único aminoácido que tiene libre el grupo amino). Al enumerarlos, se sustituyen las dos últimas letras por ‘l’, salvo al último aminoácido (el del extremo carboxilo) al que se conserva el nombre entero. Nombra éste. Los péptidos tienen un número de aminoácidos pequeño y, a menudo, una conformación muy flexible en solución. Sus cargas proceden de los residuos ionizables y de los extremos amino y carboxilo.
- Péptidos naturales de origen proteico y no proteico. Algunos péptidos se sintetizan en el ribosoma en forma de precursores largos que son procesados para dar lugar a distintos péptidos. Poseen potentes actividades biológicas (vasopresina: eleva presión sanguínea, aumenta la reabsorción de agua en el riñón; encefalina: disminuye la sensación de dolor; oxitocina: provoca la contracción del útero). Algunos péptidos son sintetizados en rutas metabólicas ordinarias con participación de enzimas. Suelen ser cortos y a menudo presentan D-aminoácidos o son cíclicos. Algunos péptidos artificiales también presentan marcados efectos biológicos (aspartamo).
